VAAM-Forschungspreis
Ausschreibung VAAM Forschungspreis 2025
Der mit 10.000 Euro dotierte VAAM-Forschungspreis wird alljährlich auf der VAAM-Jahrestagung für herausragende aktuelle Forschungsarbeiten auf dem Gebiet der Mikrobiologie vergeben. Zielgruppe sind akademische Nachwuchswissenschaftler:innen auf dem Weg zur Professur. Erste Eigenständigkeit soll durch mindestens eine Publikation als korrespondierender Autor nachgewiesen sein. Ziel des Preises ist neben der Würdigung herausragender wissenschaftlicher Leistungen auch die Karriereförderung.
Der Beurteilungszeitraum umfasst in der Regel die letzten Jahre vor der Preisvergabe. Über die Vergabe entscheidet das Forschungspreiskomitee.
Vorschläge für 2025 können bis zum 31. Dezember 2024 an den Präsidenten der VAAM gerichtet werden.
Bitte fügen Sie folgende Unterlagen bei: Begründung, Lebenslauf, Publikationsliste und Citation Index.
Dem Auswahlkomitee gehören zur Zeit an:
Prof. Dr. Franz Narberhaus (Bochum), Prof. Dr. Stefan Pelzer (Halle/ Westf.), Prof. Dr. Nicole Frankenberg-Dinkel , Prof. Dr. Oskar Zelder (Ludwigshafen), Prof Dr. Cornelia Welte (Nijmegen).
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VAAM-Forschungspreisträger 2024 Johannes Rebelein, Marburg
Dr. Johannes Rebelein vom Max-Planck-Institut in Marburg charakterisierte ein bakterielles Enzym, das Kohlenmonoxid (CO) und -dioxid (CO2) in Kohlenwasserstoffe umwandeln kann. Dieser bisher einzigartige natürliche Biokatalysator könnte das Treibhausgas CO2 für die Herstellung nachhaltiger Chemikalien, Kraftstoffe oder Plastik nutzbar machen. Für diese Entdeckung erhält Rebelein den Forschungspreis 2024 der Vereinigung für Allgemeine und Angewandte Mikrobiologie (VAAM).
Den mit 10.000 Euro dotierten Preis für herausragende aktuelle Arbeiten auf dem Gebiet der Mikrobiologie verleiht die VAAM auf ihrer Jahrestagung in Würzburg am 2. Juni 2024.
Ein Enzym für die Kohlenstofffixierung
Das von Rebelein untersuchte Enzym ist eine Nitrogenase. Sie katalysiert eine der schwierigsten Reaktionen der Natur, die Umwandlung von molekularem Stickstoff (N2) in Ammoniak (NH3). Dabei muss sie die starke Dreifachbindung des stabilen N2 aufbrechen. Rebelein zeigte, dass Nitrogenasen überraschenderweise auch CO2 zu Kohlenwasserstoffen reduzieren. Damit sind Nitrogenasen die einzigen Biokatalysatoren in der Natur, die CO2 direkt in nutzbare Kohlenwasserstoffketten umwandeln können.
Drei Nitrogenasen leisten wichtige Aufgaben in der Bakterienzelle: Molybdän(Mo)-, Vanadium(V)- und Eisen(Fe)-Nitrogenase (dargestellt als Superhelden) knacken die stabile Dreifachbindung im molekularen Stickstoff (N2). Zudem wandeln die drei Nitrogenase auch CO und CO2 zu Kohlenwasserstoffen (wie Methan und Ethen) und zu Ameisensäure um. Dies sind Ausgangsstoff für eine nachhaltige Bioökonomie. Quelle: Rebelein, https://doi.org/10.1002/cbic.202100674
Bislang sind drei verschiedene Nitrogenasen bekannt. Rebelein und sein Team klärten letztes Jahr die Struktur der kaum untersuchten Eisen(Fe)-Nitrogenase auf. Dieser Enzymkomplex aus dem Purpurbakterium Rhodobacter capsulatus besitzt eine besondere Architektur und im aktiven Zentrum acht Eisenatome. „Die Nitrogenase besteht aus zwei symmetrischen Hälften, die miteinander ‚kommunizieren‘“, erklärt Rebelein. So kann sie gleichzeitig in den zwei aktiven Zentren CO2 zu Ameisensäure (Formiat) und Methan reduzieren. „Das stellt unser gesamtes Verständnis von Nitrogenasen in Frage, denn offensichtlich ist die Fe-Nitrogenase auch ‘im normalen Bakterienleben‘ eine CO2-Reduktase“.
Die beiden Produkte der Fe-Nitrogenase dienen anderen Mikroorganismen als Nahrungsgrundlage. Vor allem aber sind sie von hohem Wert für die Bioökonomie, etwa für die Produktion von grünen Kraftstoffen und Plastik. Da das Bakterium Rhodobacter capsulatus ähnlich wie Pflanzen aus Sonnenlicht Energie gewinnt, könnte es mit Licht Kohlenstoffabfälle in Chemikalien umbauen. Dies bietet Lösungen für eine kohlenstoffneutrale und nachhaltige Gesellschaft.
„Erstmal müssen wir dazu den Energie- und Stoffwechsel von R. capsulatus umfassend verstehen“, so Rebelein. Im nächsten Schritt will die Gruppe die Nitrogenase modifizieren und verbessern sowie die Stoffwechselwege optimieren.
Die VAAM lobt Rebeleins Forschung als „höchst interdisziplinär, weil er Biochemie, synthetische Biologie, Strukturbiologie und Mikrobiologie auf einzigartige Weise verbindet“. Seine Stärke sei der Ehrgeiz und Mut, neue Forschungswege zu beschreiten. So habe er ein eigenes Modellsystem für die Nitrogenaseforschung entwickelt und etabliert. Seine aktuellen Veröffentlichungen in renommierten Fachzeitschriften liefern neue Erkenntnisse zur Struktur der Nitrogenase, aber auch zum Leben von Rhodobacter capsulatus. Weitere spannende Veröffentlichungen sind in Arbeit. Auch Rebeleins Engagement am Institut hebt die VAAM hervor. Das Preiskomitee lobt: „Johannes Rebelein zeichnet insbesondere Engagement, Eigenständigkeit, Umsetzungsvermögen aus – genau das entspricht der Intention des VAAM-Forschungspreises“.
Der Eisen-Nitrogenase-Komplex,
dargestellt als Elektronendichtekarte. Quelle: Rebelein
Dr. Johannes G. Rebelein (37) ist Emmy-Noether-Nachwuchsgruppenleiter am Max-Planck-Institut für terrestrische Mikrobiologie und am SYNMIKRO-Forschungszentrum in Marburg. Er studierte Biotechnologie an der TU Braunschweig und promovierte 2016 bei Prof. Dr. Markus W. Ribbe an der University of California in Irvine (USA). Es folgte ein Postdoc bei Prof. Dr. Thomas Ward an der Universität Basel (Schweiz).
Informationen: https://www.mpi-marburg.mpg.de/859249/Johannes_Rebelein
